Élete
Munkássága
Frederick Sanger angol biokémikus volt, aki kétszer kapott kémiai Nobel-díjat. 1958-ban „a fehérjék, elsősorban az inzulin szerkezetének feltárásáért”, 1980-ban Paul Berg-el és Walter Gilbert-el megosztva „nukleinsavak bázisszekvenciáinak meghatározása kapcsán”.
Egyike annak a három embernek, aki ugyanabban a kategóriában több Nobel-díjat kapott (a többiek John Bardeen fizikából és Karl Barry Sharpless kémiából), és egyike annak az öt embernek, aki két Nobel-díjat kapott.
Frederick Sanger a Cambridge-i Egyetemen tanult és doktorált 1943-ban. Pályafutása hátralévő részében Cambridge-ben maradt.
Sanger munkáját a Beit Memorial Fellowship for Medical Research ösztöndíja támogatta 1944 és 1951 között. 1951-ben az Orvosi Kutatási Tanács (MRC) külső munkatársa lett.
A doktori fokozat megszerzésének évében Albert Chibnall Frederick Gowland Hopkinst követte a cambridge-i biokémiai tanszék élén, Sanger pedig Chibnall kutatócsoportjának tagja lett. A csoport fő érdeklődése a fehérjekémia volt, különösen az inzuliné. 1945-ben Sanger végre kidolgozott egy módszert az aminosavszekvencia meghatározására, melynek segítségével tizenkét évnyi munkával teljesen meghatározta az inzulinszekvenciát. 1955-ben publikálták az inzulinban található 51 lánc alakú aminosav szekvenciáját, amelyért Sanger 1958-ban kémiai Nobel-díjat kapott.
Sanger ezt követően Cambridge-ben maradt, és 1962-ben átvette a Molekuláris Biológiai Laboratórium (LMB) Fehérjekémiai Tanszékének irányítását. Ezt az intézetet 1962-ben építették új laboratóriumi komplexumként, miután az Orvosi Kutatási Tanács 1947-ben Cambridge-ben csoportot hozott létre „biológiai rendszerek molekuláris szerkezetének kutatására”. Bár Sangert addig nem érdekelte különösebben a nukleinsavak, olyan tudósokkal, mint Francis Crick és Sydney Brenner, felismerte, hogy ennek a másik biopolimernek a szekvenciáját is meg kell határozni. A következő években Sanger egy másik szekvenálási módszer kifejlesztésének szentelte magát, ami végül a „lánclezáró módszerhez” vezetett 1975-ben. 1977-ben mutatták be először a DNS-szekvenálást a nagyközönségnek egy bakteriofág teljesen dekódolt genomjának felhasználásával. 1980-ban Sanger másodszor kapott kémiai Nobel-díjat a nukleinsavak szekvenálásához való hozzájárulásáért. Körülbelül ugyanebben az időben (1976/77) Allan Maxam és Walter Gilbert kifejlesztett egy másik DNS-szekvenálási módszert, a Maxam-Gilbert módszert, amely Sanger módszerével együtt a DNS-szekvenálási módszerek első generációjának egyike.
A fehérjék, amelyek aminosavláncokból álló molekulák, kulcsszerepet játszanak sejtjeink életfolyamataiban. Az egyik fontos fehérje az inzulin, egy hormon, amely szabályozza a vér cukortartalmát. Az 1940-es évektől Frederick Sanger az inzulinmolekula összetételét tanulmányozta. A molekulát savakkal apróbb részecskékre bontotta, amelyeket elektroforézis és kromatográfia segítségével választott el egymástól. További elemzések határozták meg a molekula két láncának aminosav-szekvenciáját, és 1955-ben Sanger azonosította, hogyan kapcsolódnak egymáshoz a láncok.
Az élőlény genomja hosszú építőelemek soraiban, úgynevezett nukleotidokban tárolódik, amelyek DNS-molekulákat alkotnak. Egy szervezet genomja feltérképezhető a DNS-molekulán belüli nukleotidok sorrendjének megállapításával. 1977-ben Frederick Sanger kifejlesztett egy módszert, amely kis mennyiségű, úgynevezett didezoxinukleotidok felhasználásán alapul. Ezeket be lehet illeszteni a DNS-láncba, de egy bizonyos nukleotidnál leállítják a lánc növekedését, így különböző hosszúságú fragmentumok keletkeznek. Az úgynevezett elektroforézis után a DNS-mintában lévő nukleotidszekvenciák azonosíthatók.
